Explique como uma modificação genética pode influenciar a atividade enzimática

Muitas das reações químicas que ocorrem em nosso organismo necessitam de uma alta energia inicial (energia de ativação) para começarem a acontecer. Veja como atuam as Enzimas para proteger as proteínas neste processo todo.

Dessa maneira, precisariam de temperaturas altíssimas para iniciar. Isso, porém, levaria à desnaturação de proteínas (perda da conformação tridimensional destas substâncias) e destruíriam o ser vivo. Para solucionar este problema, existem as enzimas!

Elas são catalizadores que diminuem a necessidade de altas energias de ativação e aceleram processos em nosso organismo, tornando possíveis reações em temperaturas compatíveis com a vida. Mas, do que são compostas as enzimas? Como funcionam? Revise isso e muitas outras características das enzimas com este super post e arrase nas questões de biologia do Enem e dos vestibulares!

Dica 1: Antes de continuar estudando as enzimas, é importante que você esteja ligado(a) na estrutura das proteínas e na sua constituição. Se você precisa de uma ajudinha para relembrar este assunto, dê uma espiada no post a seguir (tem dicas legais do nosso Blog para você!).

Constituição das enzimas

Em geral, as enzimas são moléculas proteicas associadas a outra substância não-proteica, chamada de coenzima ou radical prostético. No centro da enzima há uma região chamada de sítio ativo, capaz de se encaixar nos reagentes ou substratos e tornar mais fácil a reação entre eles. Este sítio ativo é específico, funcionando como um sistema chave/fechadura. Ou seja, as enzimas somente funcionam sobre o substrato para os quais foram produzidas.

Como as enzimas funcionam?

Ao se ligarem ao substrato, as enzimas em geral conseguem modificar a distribuição dos átomos alterando a molécula do reagente. Dessa maneira, a enzima torna certas ligações do substrato mais fracas e, consequentemente, mais fáceis de serem quebradas. Ao finalizar uma reação química, a enzima é totalmente regenerada e pode ser novamente utilizada em uma outra reação. Veja no esquema a seguir:

Explique como uma modificação genética pode influenciar a atividade enzimática

Nomenclatura das enzimas

Você já deve ter percebido que o nome da maioria das enzimas termina com o sufixo “ase”. Em geral, o nome de uma enzima é dado acrescentando este sufixo ao nome do substrato com o qual reagem. Por exemplo: a amilase, que age sobre o amido e a lactase que atua sobre a lactose. Há também enzimas que já possuem nomes “famosos” e consagrados e que não seguem esta regra, como a pepsina, que age sobre as proteínas durante a digestão no estômago.

Fatores que influenciam a atividade de enzimas

Como as enzimas são também proteínas, fatores como o pH, a temperatura e a concentração de substrato irão influenciar no seu desempenho. As enzimas, como toda proteína, sofrem desnaturação em certas condições e param de funcionar.

Assim, a velocidade de uma reação química aumenta até certo ponto com a elevação da temperatura. A partir de certa temperatura ótima (cujo valor depende da enzima que está reagindo), onde a velocidade de reação é máxima, ocorre a desnaturação proteica, o que inativa a enzima. Isso ocorre, pois, há alteração de sua forma tridimensional, assim, a enzima não consegue mais acoplar ao substrato e catalisar a reação química. Dessa maneira, após passar da temperatura ótima, a velocidade da reação desacelera rapidamente, como podemos ver no gráfico a seguir:

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A basicidade e a acidez de uma solução também podem afetar a ação das enzimas, pois isto também as desnatura. Cada enzima funciona corretamente em um pH ótimo. Por exemplo, a pepsina é uma enzima presente no suco gástrico produzido pelo estômago, cujo objetivo é atuar sobre as proteínas, transformando-as em moléculas menores. A pepsina é uma enzima produzida para funcionar em meio ácido, om um pH ao redor de 2,0. Já a tripsina, produzida pelo pâncreas e lançada no duodeno e que também atua na degradação de proteínas, precisa de um pH de 8,0. Ou seja, a tripsina atua em meios básicos. Veja no gráfico a seguir:

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A quantidade de substrato também influencia na velocidade da reação. O aumento da quantidade de substrato acelera a reação até certo ponto. Passado este ponto, a velocidade se mantém estável, pois, apesar de haver mais moléculas de substrato, as enzimas são substâncias produzidas em pequenas e limitadas quantidades. Sem enzimas livres, não há reação.

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A Desativação de Enzimas

As enzimas podem também ser desativadas pela presença de metais pesados, como o chumbo e o mercúrio, ou por outros produtos como o arsênico. Neste caso, estas substâncias se ligam à molécula alterando sua forma e assim, seu funcionamento. Este tipo de inibição enzimática é chamada de não-competitiva.

Há também substâncias muito semelhantes aos substratos tradicionais de cada enzima que podem se ligar ao seu sítio ativo, impedindo que elas ajam sobre o substrato para o qual foram produzidas. Este tipo de inibição é chamada de competitiva.

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E aí, curtiu o vídeo? Beleza! Vamos testar seus conhecimentos sobre as Enzimas:

1- (FMJ SP/2014)   Fundamentais para regular o metabolismo celular, as enzimas são sintetizadas a partir da ação dos genes. É correto afirmar que as enzimas

a) sofrem desnaturação em temperatura elevada, fenômeno que resulta em moléculas mais eficazes na sua atividade de reação b) são inespecíficas aos substratos, nos quais reagem em sítios de ligação e, após a reação, os produtos são liberados para uso da célula. c) aumentam a energia de ativação necessária para a ocorrência de uma reação química, facilitando a obtenção de substâncias úteis à célula. d) aumentam a velocidade das reações químicas sem a necessidade de elevar a temperatura porque diminuem a energia de ativação.

e) têm atividade controlada pela temperatura do meio, independentemente das concentrações de substrato e do pH existentes.

Enzimas são classes de proteínas que catalisam as reações metabólicas no organismo. Ou seja, aumentam a velocidade em que uma determinada reação ocorre, de modo que o produto dessa reação seja formado em menos tempo.

Uma das características mais básicas desses biocatalisadores é sua alta especificidade pelo substrato. Isso significa que uma enzima específica, para desempenhar sua função em alguma reação metabólica, precisa se ligar em um substrato também específico.

Além disso, as enzimas não podem ser consumidas ao longo da reação, o que significa que a enzima atuante estará presente no início e no final do processo catalisado.

Explique como uma modificação genética pode influenciar a atividade enzimática
Esquema de uma reação enzimática mostrando que a enzima não é consumida ao longo da reação de formação dos produtos.

As enzimas atuam em praticamente todos os processos metabólicos de um indivíduo. Geralmente, são pronunciadas com o sufixo ASE, por exemplo:

  • Amilases: enzimas que digerem o amido, convertendo-o em sacarídeos menores como maltose;
  • Quinases: enzimas que fosforilam um substrato (adicionam grupos fosfatos em moléculas);
  • Lipases: enzimas que quebram lipídios;
  • Proteases: enzimas que digerem proteínas, convertendo-as em peptídeos e aminoácidos.

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Sendo um tipo de proteínaa função enzimática está totalmente relacionada com sua estrutura. A conformação da enzima precisa ser precisa para que o reagente da reação (aqui chamado de substrato) consiga se ligar na região chamada de sítio ativo ou centro ativo

Algumas enzimas precisam ser ativadas por outras moléculas, chamadas de cofatores quando são íons inorgânicos e de coenzimas quando são moléculas orgânicas, como as vitaminas. Esses ativadores enzimáticos agem alterando a conformação protéica, de modo que o sítio ativo tenha afinidade pelo substrato a se ligar.

Uma vez ligados, o complexo enzima + substrato reage para a formação do(s) produto(s), com a enzima acelerando essa reação.

O encaixe entre enzima e substrato é fundamental para a eficácia da atividade enzimática. Por isso, a reação é específica. É importante ressaltar que a enzima NÃO promove a reação, ela apenas acelera uma reação que aconteceria naturalmente.

Explique como uma modificação genética pode influenciar a atividade enzimática
Mecanismo de ação enzimática em que uma enzima, após ser ativada por um cofator, se liga ao substrato e forma o complexo enzima+substrato e, então, reage formando o produto final, que se desliga da enzima.

Em termos químicos, para que uma determinada ação ocorra, uma quantidade de energia precisa ser fornecida para o complexo. Essa energia necessária é chamada de Energia de ativação. As enzimas agem diminuindo essa energia de ativação.

Com isso, o substrato precisa de menos energia para reagir, e os produtos são, portanto, gerados em menos tempo.

Explique como uma modificação genética pode influenciar a atividade enzimática
Gráfico da energia necessária para que uma reação qualquer ocorra. Em azul, a reação sem a ação enzimática e, em vermelho, com a ação enzimática. É possível notar que a energia de ativação (linhas azul e vermelha na vertical) da reação contendo enzima é menor que a reação sem a enzima.

As reações mediadas por enzimas podem sofrer condições adversas no meio em que se encontram, e isso se reflete na eficácia dessas reações e nos produtos formados. Alguns fatores como temperatura e pH afetam a atividade enzimática.

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O aumento de temperatura promove maior agitação entre átomos e moléculas, isso não é diferente com as enzimas.

Temperaturas muito baixas dificultam a movimentação e interação das moléculas, assim como temperaturas elevadas que podem quebrar ligações mais fracas, fazendo com que a enzima, que é uma proteína, perca suas estruturas quaternária, terciária e secundária.

Explique como uma modificação genética pode influenciar a atividade enzimática
Gráfico da influência da temperatura na velocidade da ação enzimática. As enzimas humanas, geralmente, operam com temperatura ótima entre 36 e 37 °C.

Dentro da faixa de temperatura que uma enzima consegue atuar, há um ponto conhecido como temperatura ótima, em que sua atividade é máxima, ou seja, a enzima opera com aceleração máxima da reação, e a formação do produto ocorre no menor tempo possível.

Temperaturas mais elevadas que a temperatura ótima quebram as ligações protéicas, fazendo com que a enzima perca suas estruturas. As enzimas humanas geralmente operam em temperatura corporal a 36 ºC. 

Assim como ocorre com a temperatura, cada enzima opera em uma variação de pH específica. O chamado pH ótimo é o pH em que a atividade enzimática é máxima.

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Gráfico da influência do pH na velocidade da ação de três enzimas diferentes. A Pepsina, que tem ação em pH ácido, a tripsina, que tem ação em pH básico, e a amilase salivar, que age em pH neutro.

PHs distantes do pH ótimo alteram as ligações interespecíficas da molécula, comprometendo desde sua estrutura e função à inativação enzimática completa.

Uma vez que a enzima retorna para a faixa de pH em que desempenha função, suas estruturas são refeitas e sua função restabelecida. 

As enzimas humanas podem operam em pH neutro (7), embora existam proteínas operando em pH ácido (enzimas que operam no estômago, em pHs próximos de 2) ou em pH básico (enzimas operando no Duodeno, com pH próximo de 9 ou 10).

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A velocidade de uma reação enzimática também dependerá da quantidade de substrato presentes no meio.

Como a enzima, para atuar, depende da ligação com o substrato, pequenas concentrações de substrato dificultam a interação com as enzimas contidas no meio, determinando, assim, baixa velocidade de reação.

Em contrapartida, elevadas quantidades de substrato aumentam as chances de interação com as moléculas enzimáticas presentes no meio, de forma que também aumenta a velocidade de reação.

Explique como uma modificação genética pode influenciar a atividade enzimática
A concentração de substrato também é um fator que influencia na velocidade de reação.

A concentração de substrato influencia na velocidade de reação até um ponto máximo, chamado ponto de saturação.

Passado deste ponto de saturação, as enzimas estarão todas ligadas nos substratos, catalisando as reações na máxima velocidade que conseguem. Dessa forma, mesmo elevando a concentração de substrato, a velocidade de reação permanece constante.

Outras substâncias podem atuar na reação, inibindo a atividade enzimática. Os chamados inibidores diminuem a velocidade de reação e podem operar de forma competitiva ou não competitiva.

Os inibidores competitivos possuem estrutura química semelhante ao substrato da enzima, de forma que consegue “competir” com o substrato pelo mesmo sítio ativo da enzima. Com isso, parte das moléculas enzimáticas presentes no meio se ligam nesses inibidores, não formando produto e impossibilitando o substrato de se ligar.

Os inibidores não competitivos não se ligam no mesmo sítio ativo do substrato, mas sim em outro sítio ativo presente na enzima. Operam alterando a conformação enzimática, de modo que o sítio ativo em que o substrato se ligaria fique inativo ou inacessível.

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Exercício de fixação

MACK/SP

Para inibir a ação de uma enzima, pode-se fornecer à célula uma substância que ocupe o sítio ativo dessa enzima. Para isso, essa substância deve:

A estar na mesma concentração da enzima.

B ter a mesma estrutura espacial do substrato da enzima.

C recobrir toda a molécula da enzima.

D ter a mesma função biológica do substrato da enzima.

E promover a desnaturação dessa enzima.