(Udesc) A membrana celular seleciona a passagem de substâncias do meio extracelular para o intracelular por meio de mecanismos de transporte. Leia e analise as proposições a seguir. I. A difusão facilitada é o tipo de transporte passivo em que a célula não “gasta” energia. II. No transporte de íons de potássio e sódio, conhecido pelo mecanismo de bomba de sódio e potássio, há “gasto” de energia. III. Osmose é a passagem da água pela membrana de uma solução hipotônica para uma solução hipertônica. IV. No transporte de íons de potássio e sódio, conhecido pelo mecanismo de bomba de sódio e potássio, não há “gasto” de energia. V. A difusão facilitada é o tipo de transporte ativo em que a célula “gasta” energia. Assinale a alternativa correta: a) Somente as afirmativas I, II e III são verdadeiras. b) Somente as afirmativas II, III e V são verdadeiras. c) Somente as afirmativas I, III e IV são verdadeiras. d) Somente as afirmativas III, IV e V são verdadeiras. e) Somente as afirmativas IV e V são verdadeiras. Que tal testar seus conhecimentos a respeito da interação entre enzima e substrato? Clique aqui e responda aos exercícios sobre teoria do encaixe induzido e veja o que você sabe sobre o tema. Nestes exercícios, abordaremos os principais pontos dessa teoria e sua diferença com o modelo chave-fechadura. Questão 1
As enzimas são moléculas que atuam como catalisadoras nas reações químicas. Para que isso aconteça, é necessário que se liguem aos substratos. Atualmente, a teoria mais aceita para essa interação é a teoria do encaixe induzido, que diz que: a) o substrato é rígido assim como as enzimas. b) existe uma complementariedade entre o substrato e a forma do sítio ativo. c) enzima e substrato funcionam como uma chave e uma fechadura. d) a enzima altera-se completamente para ajustar-se a um substrato em constante mudança. e) o substrato induz mudanças na enzima, garantindo um melhor ajuste entre o sítio ativo e o substrato.
Questão 2
A teoria do encaixe induzido aceita que o substrato induz uma mudança na enzima com a qual ele interage, diferentemente da teoria anteriormente aceita que dizia que a enzima e o subtrato complementam-se de maneira rígida. Que nome recebe essa teoria proposta em 1894? a) Encaixe perfeito b) Chave-fechadura c) Tampa-panela d) Encaixe moderado e) Chave perfeita
Questão 3
A figura abaixo mostra o modelo conhecido como chave-fechadura. Analise as alternativas e marque aquela que indica corretamente uma diferença entre esse modelo e a teoria do encaixe induzido. a) Na chave-fechadura, observamos a interação do substrato com a enzima, o que não ocorre na teoria do encaixe induzido. b) Na teoria do encaixe induzido, não há a presença de substrato. c) Na teoria do encaixe induzido, não se observa sítio ativo. d) No modelo chave-fechadura, o sítio ativo modifica-se constantemente. e) Na teoria do encaixe induzido, a enzima e o substrato não se complementam de maneira rígida.
Questão 4
Sobre enzimas e suas interações com o substrato, marque a alternativa incorreta: a) Substrato é o nome dado ao reagente sobre o qual a enzima age. b) O substrato liga-se ao sítio ativo. c) Na teoria do encaixe induzido, ligantes e receptores são rígidos. d) Na teoria do encaixe induzido, o subtrato e as enzimas comportam-se como quando realizamos um aperto de mão. e) Um dos modelos mais conhecidos de interação entre enzima e substrato é chamado de chave-fechadura.
Resposta - Questão 1
Alternativa “e” Na teoria do encaixe induzido, o substrato provoca uma mudança conformacional na enzima com a qual ele interage, garantindo um melhor ajuste entre o sítio ativo e o substrato.
Resposta - Questão 2
Alternativa “b” A teoria que aceita que a enzima é complementar ao substrato é chamada de modelo chave-fechadura.
Resposta - Questão 3
Alternativa “e” Na teoria do encaixe induzido, o substrato induz uma mudança conformacional na enzima, enquanto que, no modelo chave-fechadura, considera-se que a enzima e o substrato complementam-se de maneira rígida.
Resposta - Questão 4
Alternativa “c” Na teoria do encaixe induzido, considera-se que o substrato pode induzir mudanças na conformação da enzima com a qual ele interage. Versão desktop Copyright © 2022 Rede Omnia - Todos os direitos reservados Proibida a reprodução total ou parcial sem prévia autorização (Inciso I do Artigo 29 Lei 9.610/98) 
Substâncias que diminuem a velocidade de uma reação enzimática ou a interrompem e possuem um papel regulador importante nas vias metabólicas são conhecidas como: As enzimas são proteínas com função de catalisar reações químicas, elas reconhecem seus substratos através da: BIOQUÍMICA Lupa Calc. SDE4452_A4_202007064062_V1 Aluno: MARIA CLARA SILVEIRA TARANTO Matr.: 202007064062 Disc.: BIOQUÍMICA 2021.1 - F (G) / EX Prezado (a) Aluno(a), Você fará agora seu TESTE DE CONHECIMENTO! Lembre-se que este exercício é opcional, mas não valerá ponto para sua avaliação. O mesmo será composto de questões de múltipla escolha. Após responde cada questão, você terá acesso ao gabarito comentado e/ou à explicação da mesma. Aproveite para se familiarizar com este modelo de questões que será usado na sua AV e AVS. 1. Cofatores enzimáticos Catalizadores Inibidores enzimáticos Apoenzimas Holoenzimas Explicação: Um inibidor é uma substância que diminui a velocidade de uma reação ou a interrompe. Os inibidores possuem um papel regulador importante nas vias metabólicas. 2. composição do meio energia de ativação reversibilidade da reação forma tridimensional das moléculas temperatura do meio Explicação: javascript:voltar(); javascript:voltar(); javascript:diminui(); javascript:aumenta(); javascript:calculadora_on(); A febre alta (acima de 40ºC) é muito perigosa para os seres humanos e pode ser fatal. Uma das causas desta disfunção é o fato da temperatura alta alterar enzimas do sistema nervoso central. Como a febre alta pode modificar essas proteínas? Vários medicamentos atuam como inibidores enzimáticos. A lovastatina é um deles. Ela se liga de forma não covalente no sítio ativo da enzima 3-hidroxi 3- metilglutaril-coenzimaA (HMG-CoA) redutase, que é a responsável pela etapa inicial da síntese de colesterol. Por isso, é considerado um agente redutor do colesterol no organismo. Essas características evidenciam que a lovastatina é um inibidor enzimático do tipo: O metal pesado Hg++ (mercúrio) reage com grupos químicos não localizados no centro ativo das enzimas do nosso organismo através de ligação não covalente. Ainda assim, na presença deste metal a enzima não consegue converter o substrato específico dela em um produto, a menos que o metal se desligue da enzima. Sendo assim, bioquimicamente o metal Hg++ é: As enzimas possuem estruturas altamente específicas, ou seja, reconhecem apenas substratos (também chamados de reagentes) específicos e não são consumidas durante a reação. Isso significa que são liberadas inalteradas para o meio de forma que podem participar de nova reação. E a sua atividade catalítica vai depender de sua estrutura tridimensional, ou seja, de sua conformação nativa. 3. Induzindo a autodigestão das enzimas. Quebrando as ligações covalentes emtre os aminoácidos. Induzindo a modificação da sequencia de aminoácidos das enzimas. Induzindo a desnaturação das enzimas. Induzindo a exocitose das enzimas. Explicação: Uma elevação na temperatura reacional aumenta a velocidade de reação, porém se essa reação envolve uma enzima, a elevação da temperatura vai favorecer a reação enzimática desde que não interfira na conformação nativa da proteína. Assim, se aumentarmos muito a temperatura do meio, a enzima se desnatura, perdendo sua conformação e, portanto, sua função. 4. competitivo reversível alostérico reversível competitivo irreversível alostérico irreversível misto Explicação: Como o medicamento se liga de forma não covalente, é uma ligação reversível. Como se liga no sítio ativo, se trata de um inibidor competitivo. Como uma vez ligado a reação não ocorre, ele é um inibidor. 5. um inibidor alostérico reversível um inibidor competitivo irreversível um inibidor competitivo reversível um efetuador alostérico positivo um ativador irreversível Explicação: Como o magnésio se liga em um sítio diferente do sítio ativo, se trata de um sítio alostérico. Como uma vez ligado a reação não ocorre, ele é um inibidor. Como afirma que ele se desliga da enzima, e a ligação é não covalente, é um inibidor alostérico A urina humana é constituída de 2% a 5% em ureia. Essa é a forma utilizada pelo metabolismo do organismo para eliminar os resíduos nitrogenados indesejáveis produzidos a partir das proteínas. A urease é uma enzima que, em meio aquoso, catalisa a hidrólise da ureia em amônia e dióxido de carbono (Figura). Figura: Reação de decomposição da ureia pela ação da enzima urease. Algumas enzimas requerem um componente não proteico para sua atividade denominado cofator. O cofator enzimático da urease é o íon metálico Ni2+, portanto, a presença de íons de níquel ativa o sítio da urease e é essencial tanto para a atividade funcional como para a integridade estrutural dessa enzima. (Fonte: Catalisando a Hidrólise da Uréia em Urina - Química Nova na Escola N° 28, MAIO 2008, disponível em , acesso em 22/09/2020). Assinale a alternativa incorreta a respeito das enzimas e da atividade enzimática: As enzimas são conhecidas como catalisadores biológicos. Elas possuem a capacidade de aumentar a velocidade de reação das substâncias reagentes na formação de seus respectivos produtos. Sobre as enzimas é correto afirmar: reversível. 6. A estrutura e a forma do sítio ativo das enzimas são decorrentes de sua estrutura tridimensional e podem ser afetadas por quaisquer agentes capazes de provocar mudanças conformacionais na estrutura proteica. Geralmente, as enzimas são ativas em uma estreita faixa de pH e, na maioria dos casos, há um pH ótimo definido. As enzimas são consideradas catalisadores biológicos, pois aumentam a energia de ativação na transformação dos reagentes em produtos. Enzimas são catalisadores biológicos pois aumentam a velocidade de reações químicas em que estão envolvidas, diminuindo a energia de ativação do processo. A atividade enzimática dependente do meio em que ela se encontra, e sofre influência direta, principalmente de alterações do pH e da temperatura do meio reacional. Explicação: A alternativa A é errada, pois as enzimas diminuem a energia de ativação nos processos catalíticos, por isso aumentam a velocidade das reações de transformação dos reagentes em produtos. 7. Reações enzimáticas apresentam energias de ativação maiores do que as reações não enzimáticas São altamente específicas reconhecendo apenas substratos específicos e não são consumidas durante a reação A atividade catalítica da enzima independe de sua estrutura tridimensional Para que uma reação enzimática ocorra, é necessário que apenas a enzima esteja presente no meio aquoso onde a reação irá se processor O centro ativo da enzima é constituído por aminoácidos que estão próximos, por causa da estrutura primária Explicação: Apenas a alternativa A está correta. Na alternativa B o centro ativo da enzima é constituído por aminoácidos que estão próximos, por causa da estrutura terciária. Na D é necessário que enzima e substrato componham o meio reacional e na E as reações enzimáticas apresentam energias de ativação menores do que as reações não enzimáticas. As enzimas são conhecidas como catalisadores biológicos, ou seja, possuem a capacidade de aumentar a velocidade de reação das substâncias reagentes na formação de seus respectivos produtos, mas que podem ser influenciados por fatores que podem alterar a atividade dessas substâncias. Com relação a esses fatores assinale a alternativa incorreta. 8. A concentração da enzima pode influenciar na reação Temperaturas elevadas podem inativar a atividade enzimática O pH ótimo para a maioria das enzimas fica entre 6 e 8, embora tenha exceções A atividade enzimática pode sofrer influência da temperatura podendo causar a aceleração da atividade enzimática A variação do pH não influencia na atividade enzimática Explicação: A variação do pH não influencia na atividade enzimática |
Assinale a alternativa incorreta a respeito dos sitios ativos
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